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抗體，也稱為免疫球蛋白 (Ig)，于 1890 年被描述，是一種大型 Y 形糖蛋白，免疫系統使用它來識別和中和外來抗原，例如細菌或病毒。抗體幾乎能夠結合任何非自身表面，具有精細的特異性和高親和力。這些屬性使抗體不僅是免疫的關鍵，而且是生物醫學研究、診斷和治療的工具。
抗體由兩條重鏈和兩條輕鏈組成。根據多肽序列的微小差異，輕鏈分為 kappa (κ) 或 lambda (λ) 鏈。重鏈定義了抗體的類別或同種型。每條組分鏈包含一個 NH2 末端可變結構域和一個或多個 COOH 末端恒定結構域。每個可變域或恒定域由大約 110-130 個氨基酸組成。兩條輕鏈僅包含一個恒定結構域，而重鏈則包含三個或四個恒定結構域，這定義了同種型。具有三個恒定結構域的重鏈往往包括第一恒定結構域和第二恒定結構域之間的間隔鉸鏈區。典型的輕鏈的質量約為 25 kDa，三恒定結構域重鏈及其鉸鏈的質量約為 55 kDa。
抗體被分為由各個類型的重鏈恒定結構域定義的同種型，每種同種型由單獨的恒定結構域基因編碼。同種型之間重鏈恒定結構域的差異包括鏈間二硫鍵的數量和位置、連接的寡糖部分的數量、恒定結構域的數量和鉸鏈區的長度。在哺乳動物中，抗體分為五種同種型：IgG、IgM、IgA、IgD 和 IgE。在人類和小鼠中，基于二硫鍵數量以及鉸鏈區長度和柔性的微小差異，免疫球蛋白 IgG 進一步分為亞類（例如小鼠 IgG1、IgG2a、IgG2b、IgG2c 和 IgG3）。各種抗體同種型的生物學特征、結構、靶點特異性和分布各不相同。
體內發現的最主要的同種型是 IgG。它在所有免疫球蛋白同種型中具有最長的血清半衰期。根據重鏈恒定區的結構、抗原性和功能差異，IgG進一步細分為四個亞類。 IgG 亞類表現出不同的功能活性。例如，IgG1 和 IgG3 抗體通常是響應蛋白質抗原而誘導的，而 IgG2 和 IgG4 則與多糖抗原相關。
循環 IgD 在血清中的含量非常低，并且血清半衰期很短。 IgD 的功能尚不清楚。
IgE 的血清水平低，并且在所有抗體同種型中半衰期最短。 IgE 與超敏反應和過敏反應以及對寄生蟲感染的反應有關。
IgA 血清水平往往高于 IgM，但遠低于 IgG。 IgA 通常以單體形式存在于血清中，但它可以形成二聚體，其中第三個恒定區通過二硫鍵與多肽鏈（即 J 鏈）結合。 IgA 還含有分泌成分。分泌組分通過二硫鍵連接至二聚體的第二恒定結構域。 IgA 通過直接中和或防止與粘膜表面結合，對于抵御毒素、病毒和細菌至關重要。
免疫反應期間產生的第一種抗體是 IgM。成熟和抗原刺激后，IgM 單位通過第四恒定區中的二硫鍵相互連接，形成五聚體 IgM。五聚體 IgM 還包含 J 鏈，它通過二硫鍵與兩個單體結合。一般來說，單體 IgM 分子由于其不成熟而具有低親和力，然而，五聚體 IgM 可以通過五聚體抗體和抗原之間的多聚體相互作用實現高親和力，特別是當抗原含有多個重復表位時。
所有抗體均含有 2 個 F(ab) 區和 1 個 Fc 區。 F(ab) 區對應于抗體分子的兩個相同的臂，其包含與重鏈的可變域和第一恒定域配對的完整輕鏈。 Fc區對應于重鏈的恒定結構域，不包括第一恒定結構域。這三個區域通常稱為片段，可以通過蛋白水解酶消化來分離。用木瓜蛋白酶消化將抗體切割成三個片段，即兩個 F(ab) 片段和一個 Fc 片段，而胃蛋白酶不會分離兩個 F(ab) 片段，從而產生一個 Fc 片段和一個 F(ab')2 片段由通過二硫鍵連接的兩個 F(ab) 片段組成。F(ab) 和 F(ab')2 片段即使在消化后仍保留結合抗原的能力，這使其成為某些免疫化學技術和實驗應用的理想選擇。
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